Aminohapot ovat rakennuspalikoita, jotka muodostavat polypeptidejä ja lopulta proteiineja. Näin ollen ne ovat kehomme peruskomponentteja ja elintärkeitä fysiologisille toiminnoille, kuten proteiinisynteesille, kudosten korjaamiselle ja ravinteiden imeytymiselle. Tässä tarkastellaan lähemmin aminohappojen ominaisuuksia, kuinka niitä käytetään elimistössä ja mistä ne tulevat.
Aminohappokaavio
On olemassa 20 aminohappoa, jotka muodostavat proteiineja ja kaikilla on sama perusrakenne, jotka eroavat vain R-ryhmän tai sivuketjun suhteen. Yksinkertaisin ja pienin aminohappo on glysiini, jonka R-ryhmä on vety (H). Ne voidaan jakaa alaryhmiin niiden ominaisuuksien mukaan, jotka määräytyvät niillä olevien funktionaalisten ryhmien mukaan. Yleisesti ne jaetaan varauksen, hydrofobisuuden ja napaisuuden mukaan. Nämä ominaisuudet vaikuttavat tapaan, jolla ne ovat vuorovaikutuksessa polypeptidien ja proteiinien ympäröivien aminohappojen kanssa ja vaikuttavat siten proteiinin 3D-rakenteeseen ja ominaisuuksiin.
Aminohappolyhenteet
Tässä taulukossa näkyvät lyhenteet. ja yksikirjaimia koodeja, joita käytetään proteiineissa esiintyville 20 aminohapolle. Lisäksi pyrrolysiini, jota käytetään proteiinien biosynteesissä joissakin arkeissa ja bakteereissa, mutta jota ei esiinny ihmisissä, ja selenokysteiini, kysteiinianalogi, jota esiintyy vain joissakin suvuissa, sisältyvät siniseen. Lopuksi lyhenteet, joita käytetään aminohappotähteistä, joilla on useampi kuin yksi mahdollinen identiteetti, ja lopetuskodoni näytetään punaisella täydentämään yksikirjaimien lyhenteiden aakkoset.
Aminohappo – Lyhenne – Yksikirjaiminen lyhenne
Alaniini Ala A
Arginiini Arg R
Asparagiini Asn N
Asparagiinihappo Asp D
Kysteiini Cys C
Glutamiini Gln Q
Glutamiinihappo Glu E
Glysiini Gly G
Histidiini His H
Isoleusiini Ile I
Leusiini Leu L
Lysiini Lys K
Metioniini Met M
Fenyylialaniini Phe F
Proliini Pro P
Seriini Ser S
Treoniini Thr T
Tryptofaani Trp W
Tyrosiini Tyr Y
Valiini Val V
Pyrrolysiini Pyl O
Selenokysteiini Sec U
Asparagiinihappo tai asparagiini Asx B
Glutamiinihappo tai glutamiini Glx Z
Mikä tahansa aminohappo Xaa X
Leusiini tai isoleusiini Xle J
Ala-aminohappo
Löytyi proteiinista 1875, alaniini muodostaa 30 % silkin jäämistä. Sen alhainen reaktiivisuus myötävaikuttaa silkin yksinkertaiseen, pitkänomaiseen rakenteeseen, jossa on vähän ristisidoksia, mikä antaa kuiduille lujuuden, venytyskestävyyden ja joustavuuden. Ainoastaan l-stereoisomeeri osallistuu proteiinien biosynteesiin.
Arg-aminohappo
Ihmisellä arginiinia muodostuu proteiinien pilkkoutuessa. Sen jälkeen ihmiskeho voi muuttaa sen typpioksidiksi, kemikaaliksi, jonka tiedetään rentouttavan verisuonia.
Verisuonia laajentavan vaikutuksensa vuoksi arginiinia on ehdotettu kroonisen sydämen vajaatoiminnan, korkean sydämen vajaatoiminnan hoitoon. kolesterolia, heikentynyttä verenkiertoa ja korkeaa verenpainetta, vaikka näiden alueiden tutkimus on edelleen käynnissä. Arginiinia voidaan valmistaa myös synteettisesti, ja arginiiniin liittyviä yhdisteitä voidaan käyttää maksan vajaatoimintaa sairastavien ihmisten hoidossa, koska se edistää maksan uudistumista. Vaikka arginiini on välttämätön kasvulle, mutta ei kehon ylläpitämiselle, tutkimukset ovat osoittaneet, että arginiini on ratkaisevan tärkeä haavan paranemisprosessissa, erityisesti niillä, joilla on huono verenkierto.
Asn-aminohappo
Vuonna 1806 asparagiini puhdistettiin parsamehusta, mikä teki siitä ensimmäisen aminohapon, joka eristettiin luonnollisesta lähteestä. Kuitenkin vasta vuonna 1932 tiedemiehet pystyivät todistamaan, että asparagiinia esiintyi proteiineissa. Vain l-stereoisomeeri osallistuu nisäkäsproteiinien biosynteesiin. Asparagiini on tärkeä myrkyllisen ammoniakin poistamisessa elimistöstä.
Asp-aminohappo
Vuonna 1868 proteiineista löydetty asparagiinihappo löytyy yleisesti eläinproteiineista, mutta vain L-stereoisomeeri osallistuu proteiinien biosynteesiin. Tämän aminohapon vesiliukoisuus mahdollistaa entsyymien, kuten pepsiinin, läsnäolon aktiivisten kohtien lähellä.
Cys-aminohappo
Kysteiiniä on erityisen runsaasti karvat, kaviot ja ihon keratiini, jotka on eristetty virtsakivestä vuonna 1810 ja sarvesta 1899. Myöhemmin se syntetisoitiin kemiallisesti ja rakenne selvitettiin vuosina 1903–1904. Rikkiä sisältävä tioliryhmä kysteiinin sivuketjussa on avain sen ominaisuuksiin, mikä mahdollistaa disulfidisiltojen muodostumisen kahden peptidiketjun välille (kuten insuliinin kanssa) tai silmukan muodostumisen yksittäisessä ketjussa, mikä vaikuttaa lopulliseen proteiinirakenteeseen. Kaksi kysteiinimolekyyliä, jotka on liitetty yhteen disulfidisidoksella, muodostavat kystiiniaminohapon, joka on joskus lueteltu erikseen yleisissä aminohappoluetteloissa. Kysteiiniä valmistetaan kehossa seriinistä ja metioniinista, ja sitä on vain nisäkäsproteiinien l-stereoisomeerissä. Ihmiset, joilla on geneettinen tila kystinuria, eivät pysty imemään kystiiniä tehokkaasti takaisin verenkiertoonsa. Tämän seurauksena suuria määriä kystiiniä kertyy virtsaan, jossa se kiteytyy ja muodostaa kiviä, jotka tukkivat munuaisia ja virtsarakon.
Gln-aminohappo
Glutamiini eristettiin ensin juurikkaasta. mehu vuonna 1883, eristetty proteiinista vuonna 1932 ja syntetisoitu kemiallisesti seuraavana vuonna. Glutamiini on kehomme runsain aminohappo ja sillä on useita tärkeitä tehtäviä. Ihmisillä glutamiini syntetisoituu glutamiinihaposta ja tämä konversiovaihe on elintärkeä säätelemään kehon myrkyllisen ammoniakin määrää, joka muodostaa ureaa ja puriineja.
Glu-aminohappo
Glutamiinihappo eristettiin vehnägluteenista vuonna 1866 ja syntetisoitiin kemiallisesti vuonna 1890. Yleisesti eläinproteiineissa esiintyy vain l-stereoisomeeriä nisäkäsproteiineissa, joita ihmiset pystyvät syntetisoimaan tavallisesta välituotteesta α-ketoglutaarihaposta. L-glutamiinihapon mononatriumsuolaa, mononatriumglutamaattia (MSG) käytetään yleisesti mausteena ja arominvahventeena. Glutamiinihapon karboksyylisivuketju pystyy toimimaan elimistölle myrkyllisen ammoniakin luovuttajana ja vastaanottajana mahdollistaen ammoniakin turvallisen kuljetuksen maksaan, jossa se muuttuu ureaksi ja erittyy munuaisten kautta. Vapaa glutamiinihappo voi myös hajota hiilidioksidiksi ja vedeksi tai muuntaa sokereiksi.
Gly-aminohappo
Glysiini oli ensimmäinen aminohappo, joka eristettiin proteiinista, tässä tapauksessa gelatiini, ja se on ainoa, joka ei ole optisesti aktiivinen (ei d- tai l-stereoisomeerejä). Se on rakenteellisesti yksinkertaisin α-aminohapoista, ja se on hyvin reagoimaton, kun se liitetään proteiineihin. Silti glysiini on tärkeä seriinin, koentsyymin glutationin, puriinien ja hemin biosynteesissä, joka on tärkeä osa hemoglobiinia.
Hänen aminohapponsa
Histidiini eristettiin vuonna 1896 ja sen rakenne vahvistettiin kemiallisella synteesillä vuonna 1911. Histidiini on histamiinin suora esiaste ja myös tärkeä hiilen lähde puriinin synteesissä. Kun histidiinin sivuketju liitetään proteiineihin, se voi toimia protonin vastaanottajana ja luovuttajana, välittäen tärkeitä ominaisuuksia, kun ne yhdistetään entsyymeihin, kuten kymotrypsiineihin ja entsyymeihin, jotka osallistuvat hiilihydraattien, proteiinien ja nukleiinihappojen metaboliaan. Imeväisille histidiiniä pidetään välttämättömänä aminohappona, aikuiset voivat olla lyhyitä aikoja ilman ravinnon saamista, mutta sitä pidetään silti välttämättömänä.
Ile-aminohappo
Isoleusiini oli eristetty juurikassokerimelassista vuonna 1904. Isoleusiinin sivuketjun hydrofobinen luonne on tärkeä määritettäessä proteiinien tertiääristä rakennetta, johon se sisältyy. Harvinaisesta perinnöllisestä sairaudesta, vaahterasiirappivirtsataudista kärsivillä on viallinen entsyymi isoleusiinille, leusiinille ja valiinille yhteisessä hajoamisreitissä. Ilman hoitoa aineenvaihduntatuotteet kerääntyvät potilaan virtsaan ja myötävaikuttavat erottuvaan hajuun, joka antaa sairaudelle nimen.
Leu-aminohappo
Leusiinia eristettiin juustosta vuonna 1819 ja lihaksista. ja villaa kiteisessä tilassaan vuonna 1820. Vuonna 1891 se syntetisoitiin laboratoriossa. Ainoastaan l-stereoisomeeri esiintyy nisäkäsproteiinissa, ja kehon entsyymit voivat hajottaa sen yksinkertaisemmiksi yhdisteiksi. Jotkut DNA:ta sitovat proteiinit sisältävät alueita, joissa leusiinit on järjestetty leusiinivetoketjuiksi kutsuttuihin konfiguraatioihin.
Lys-aminohappo
Lysiini eristettiin ensimmäisen kerran maitoproteiinikaseiinista vuonna 1889, ja sen rakenne selvitettiin vuonna 1902. Lysiini on tärkeä entsyymien sitoutumisessa koentsyymeihin ja sillä on tärkeä rooli histonien toiminnassa. Monet viljakasvit sisältävät erittäin vähän lysiiniä, mikä on johtanut puutteisiin joissakin populaatioissa, jotka ovat voimakkaasti riippuvaisia siitä ravinnonsaannissa, sekä kasvissyöjille ja vähärasvaisille laihduttajille. Tästä syystä on pyritty kehittämään runsaasti lysiiniä sisältäviä maissikantoja.
Met-aminohappo
Metioniini eristettiin maitoproteiinista kaseiinista vuonna 1922 ja sen rakenne selvitettiin laboratoriosynteesillä vuonna 1928. Metioniini on tärkeä rikin lähde monille kehon yhdisteille, mukaan lukien kysteiini ja tauriini. Rikkipitoisuutensa ansiosta metioniini auttaa estämään rasvan kertymistä maksaan ja auttaa puhdistamaan aineenvaihduntajätteitä ja myrkkyjä. Metioniini on ainoa välttämätön aminohappo, jota ei ole läsnä merkittävissä määrissä soijapapuja, ja siksi sitä tuotetaan kaupallisesti ja lisätään moniin soijajauhotuotteisiin.
Phe-aminohappo
Fenyylialaniini eristettiin ensimmäisen kerran luonnollisesta lähteestä (lupiinin ituista) vuonna 1879 ja syntetisoitiin sitten kemiallisesti vuonna 1882. Ihmiskeho pystyy tavallisesti pilkkomaan fenyylialaniinin tyrosiiniksi, mutta yksilöillä, joilla on perinnöllinen sairaus fenyyliketonuria (PKU), entsyymi, joka suorittaa tämän konversiosta puuttuu toimintaa. Jos fenyylialaniinia ei hoideta, se kerääntyy vereen, mikä hidastaa lasten henkistä kehitystä. 10 000 lapsesta syntyy sairauden kanssa. Vähäfenyylialaniinipitoisen ruokavalion noudattaminen varhaisessa iässä voi lieventää vaikutuksia.
Pro-aminohappo
Vuonna 1900 proliini valmistettiin kemiallisesti. syntetisoitu. Seuraavana vuonna se eristettiin maitoproteiinikaseiinista ja sen rakenne osoitettiin olevan sama. Ihminen voi syntetisoida proliinia glutamiinihaposta, joka esiintyy vain l-stereoisomeerinä nisäkäsproteiineissa. Kun proliini liitetään proteiineihin, sen erikoinen rakenne johtaa jyrkkään mutkiin tai mutkeihin peptidiketjussa, mikä myötävaikuttaa suuresti proteiinin lopulliseen rakenteeseen. Proliini ja sen johdannainen hydroksiproliini muodostavat 21 % sidekudokselle välttämättömän kuituproteiinin kollageenin aminohappojäännöksistä.
Ser-aminohappo
Seriini oli ensimmäinen eristettiin silkkiproteiinista vuonna 1865, mutta sen rakenne selvitettiin vasta vuonna 1902. Ihminen voi syntetisoida seriiniä muista metaboliiteista, mukaan lukien glysiinistä, vaikka vain l-stereoisomeeri esiintyy nisäkäsproteiineissa. Seriini on tärkeä monien metaboliittien biosynteesille, ja se on usein tärkeä entsyymien, joihin se on sisällytetty, katalyyttiselle toiminnalle, mukaan lukien kymotrypsiini ja trypsiini. Hermokaasut ja jotkin hyönteismyrkyt vaikuttavat yhdistymällä seriinijäännökseen asetyylikoliiniesteraasin aktiivisessa kohdassa ja estävät entsyymin kokonaan. Esteraasiaktiivisuus on välttämätöntä hermovälittäjäaineen, asetyylikoliinin hajottamiseksi, muuten vaarallisen korkeita tasoja kertyy, mikä johtaa nopeasti kouristukseen ja kuolemaan.
Thr-aminohappo
Treoniini eristettiin fibriinistä vuonna 1935 ja syntetisoitiin samana vuonna. Vain l-stereoisomeeri esiintyy nisäkäsproteiineissa, joissa se on suhteellisen reagoimaton. Vaikka se on tärkeä monissa bakteerireaktioissa, sen metabolinen rooli korkeammissa eläimissä, mukaan lukien ihmiset, jää epäselväksi.
Trp-aminohappo
Eristettiin kaseiinista (maitoproteiini) vuonna 1901. , tryptofaanin rakenne perustettiin vuonna 1907, mutta vain l-stereoisomeeri esiintyy nisäkäsproteiineissa. Ihmisen suolistossa bakteerit hajottavat ravinnon tryptofaania vapauttaen yhdisteitä, kuten skatolia ja indolia, jotka antavat ulosteille epämiellyttävän aromin. Tryptofaani muuttuu B3-vitamiiniksi (kutsutaan myös nikotiinihapoksi tai niasiiniksi), mutta ei riittävällä nopeudella pitämään meidät terveinä. Tästä johtuen meidän on nautittava myös B3-vitamiinia. Jos näin ei tehdä, syntyy pellagra-niminen puute.
Tyr-aminohappo
Vuonna 1846 tyrosiini eristettiin kaseiinin hajoamisesta. (juustosta peräisin oleva proteiini), jonka jälkeen se syntetisoitiin laboratoriossa ja sen rakenne määritettiin vuonna 1883. Ihminen voi syntetisoida tyrosiinia fenyylialaniinista vain l-stereoisomeerinä nisäkäsproteiineissa. Tyrosiini on tärkeä esiaste lisämunuaisen hormoneille epinefriinille ja norepinefriinille, kilpirauhashormoneille, mukaan lukien tyroksiinille, sekä hiusten ja ihon pigmentille melaniinille. Entsyymeissä tyrosiinitähteet liittyvät usein aktiivisiin kohtiin, joiden muuttaminen voi muuttaa entsyymispesifisyyttä tai pyyhkiä aktiivisuuden kokonaan pois. Vakavasta geneettisestä tilasta fenyyliketonuriasta (PKU) kärsivät eivät pysty muuttamaan fenyylialaniinia tyrosiiniksi, kun taas alkaptonuriapotilailla on viallinen tyrosiiniaineenvaihdunta, mikä tuottaa erottuvaa virtsaa, joka tummuu joutuessaan alttiiksi ilmalle.
Val. aminohappo
Valiinin rakenne perustettiin vuonna 1906, sen jälkeen kun se eristettiin ensimmäisen kerran albumiinista vuonna 1879. Vain l-stereoisomeeri esiintyy nisäkäsproteiinissa. Valiini voi hajota elimistössä yksinkertaisemmiksi yhdisteiksi, mutta ihmisillä, joilla on harvinainen geneettinen sairaus, vaahterasiirappivirtsatauti, viallinen entsyymi keskeyttää tämän prosessin ja voi johtaa kuolemaan, jos sitä ei hoideta.
Ominaisuudet: karboksyyliryhmä
Kaikissa aminohapoissa on karboksyyliryhmä ja aminoryhmä. Aminohappopolymeroinnin aikana yhden aminohapon karboksyyliryhmä kytkeytyy seuraavan aminohapon aminoryhmään peptidisidoksella, jolloin vesimolekyyli häviää.
Hydrofobisten aminohappojen ominaisuudet.
Aminohapot, jotka kuuluvat hydrofobisten luokituksen piiriin, ovat alaniini, valiini, isoleusiini, leusiini, metioniini, fenyylialaniini, tryptofaani ja tyrosiini.
Kuten niiden luokituksen mukaan sivuketjut hylkivät vedestä. , joten tämä vaikuttaa näiden aminohappojen sijoittumiseen proteiinin tertiaarisessa rakenteessa.
Polaarisen aminohappojen ominaisuudet
Polaariset aminohappotähteet löytyvät tyypillisesti proteiinin ulkopuolelta. proteiinia polymeroinnin jälkeen sivuketjun hydrofiilisten ominaisuuksien vuoksi.
Neljä aminohappoa luokitellaan polaariseksi, mutta ei varautuneeksi (asparagiini, glutamiini, seriini ja treoniini).
Aromaattisen aminon ominaisuudet. hapot
Aromaattiset aminohapot (fenyylialaniini, tyrosi ne ja tryptofaani), vaikka kaikki kuuluvat muihin luokkiin, omaavat aromaattisia sivuketjuja.
Näin ollen ne kaikki eri määrin absorboivat ultraviolettivaloa, tyrosiini absorboi eniten ja fenyylialaniini vähiten.
Proteiinisynteesin määritelmä ja aminohappokoodi
Proteiinin muodostamiseksi aminohapot polymeroidaan muodostamalla peptidisidos, joka alkaa N-päästä ja päättyy C-päähän.
p>